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微观

2014 年，Stefan Hell 因开发 STED 显微镜而分享了诺贝尔化学奖。在 STED 的基础上，他现在设计了一种革命性的新型荧光显微镜方法。

作者：Verena Tang

今天使用显微镜的人们可以看到几十年前或以前无法想象的细节。甚至几年前。 2014年诺贝尔化学奖共同获得者Stefan Hell对此进展做出了决定性贡献。基于他获得诺贝尔奖的发现，他设计了一种革命性的新型显微镜技术，可以以小于一纳米的空间精度观察荧光分子。因此，可以在几毫秒内以纳米精度跟踪蛋白质运动。他在接受\"Spektrum.de”采访时谈到了荧光显微镜的最终极限，并告诉

Spektrum.de：Hell 教授，在您大约 30 年前发明 STED 显微镜之前，我们有充分的理由相信物体只能分辨率到 200 纳米左右。现在我们已经达到了几纳米。在过去的 10、20 年里，你是否有过这样的想法：这就是结局——没有比这更尖锐的事情了？

Stefan Hell：我知道从概念上讲，堕落是可能的到分子分辨率，即几纳米。但我们未能实现这一目标是有原因的。如果你十年前问我有一天是否可能，我会回答：原则上可以，但用今天的方法和现有的知识是不可能的。尽管如此，我还是乐观地认为这在某个时候是可能的。

所以它就这样实现了……

是的。我们的新 MINFLUX 和 MINSTED 方法实际上使我们能够深入到分子尺度，即分离摩尔彼此之间只有分子距离的细胞。

让我们退后一步。如何具体地使单个分子发光？

所有这些方法，无论它们被称为什么 - STED、PALM 或 STORM（参见\"超越衍射极限”）都根据相同的原理工作： -离开。如果我想分离和区分两个分子，我要确保其中一个分子不能发光，而另一个分子则发光，反之亦然。

你到底如何控制它？

STED，你用光束控制它，上面写着：你在那里打开，在那里你关闭。因此，我使用激光束来确定哪里是\"开”，哪里是\"关”。通过这种方法，多个分子也可以在一个地方同时发光。另一方面，在 PALM/STORM 中，这是通过随机打开和关闭单个分子的内在开关机制来完成的。例如，这可以通过使用热活化能或通过随机照明来实现例子。你得到一个荧光信号，然后你必须尽可能精确地找出它来自哪里。

但是？

在 PALM/STORM 中，这做得不够精确。因此，我们为此使用了 STED 元素。这样，我可以更精确地定位发光分子。结合单个分子的打开和关闭，您可以实现非常高的分辨率。

因此，您将两种方法结合在一起，从而实现了分子分辨率。

我们以一种不平凡的方式结合了两种方法的优点。也就是说，您最终会分离单个分子，就像 PALM/STORM 一样，但您的定位方式不同。为此，您可以使用环形激光束（或类似的东西，但光束的强度为零），这可以让您更精确地确定位置。通过选择结合这两种方法的优点，我们提出了称为 MINFLUX 或 MINSTED 的新方法。它们首次允许在分子尺度上对分子进行稳健而可靠的分离。

您写道，使用 MINSTED，您甚至可以在 Ångström 范围内进行解析……

否，埃级范围内的不是分辨率，而是定位精度。也就是说，我可以以几埃的精度找出荧光分子的位置。但它本身的大小只有一到两纳米。因此，说我具有埃级分辨率是错误的——这是不可能的，因为我总是在分离分子，而荧光分子至少有一纳米大。但比分子本身的大小更精确地确定位置是非常有用的。

例如，查看荧光团结合到分子中的哪个特定位置？

确切地说。但让我简单介绍一下高分辨率的背景上：使用 STED，您可以将尺寸降至 20 纳米。这就是蛋白质世界的开始。它们的尺寸在 2 到 30 纳米之间，直到现在我们才开始用这些新方法覆盖这个范围。

然而，由于您总是需要荧光标记，有一天您不能使用它们来阐明分子结构吗？

是的，必须说得直白一点：荧光显微镜看到的是荧光分子。这经常被误解——但这是有充分理由的。过去，你看到的结构比荧光分子大得多。因此，您不必担心荧光分子本身具有维度——它与您想要研究的蛋白质并不相同。但当然，我从未见过蛋白质！我根本看不到它，因为只有流感荧光标记发光。简而言之，这意味着我们现在已经达到了标记物大小发挥作用以及荧光标记本身的限制产生巨大影响的规模。

分子必须的最小尺寸是多少为了发出荧光？

有机分子的物理学要求分子的尺寸约为一纳米才能发射可见光。它不仅与荧光团的大小有关，因为它通过连接体与蛋白质连接。因此，与实际蛋白质结构的距离可能是几纳米。这意味着荧光团和您想要看到的生物分子之间存在空间不匹配。以前分辨率比较差的时候这个问题是无关紧要的。

请允许我做个随意的比较：远看和近看一幅美丽的画作《蒙娜丽莎》是完全一样的。例子。从远处看，她看起来很美妙，但当你用放大镜看她的眼睛时在玻璃上，您可以看到画作的颗粒感、裂纹和笔触。

您是否将超高分辨率荧光显微镜与冷冻电子显微镜 (cryo-EM) 的图像结合起来来阐明结构？这些方法是相辅相成的，不是吗？

是的，这就是我们正在做的事情。您可以将所有这些高分辨率方法关联起来。这当然有道理，但您必须记住一件事：生物分子复合物的冷冻电镜图像确实是高分辨率、美丽的。唯一的问题是：大多数时候，这些都是平均值。这是因为在冷冻电镜中，您要观察的是电子密度。但如果我将来自电子显微镜的电子散射到蛋白质上，我会得到一个非常嘈杂的图像。因此，专家们拍摄了大约 500 到 1000 张图像，将它们叠加，对值进行平均，并计算出原子的准确位置。在这里您可以看到冷冻电镜的局限性：生物现实通常没有那么好调节r 正如冷冻电镜通常建议的那样。

想象一下，您必须向外星人解释地球上的人是什么样子。你可以拍 1000 张女性照片，对它们进行平均，然后说：这是一个女人。但实际上，没有一个会是这样的。当外星人走在街上时，他会说：等一下，这些女人看起来都不一样。冷冻电镜也是如此。

但这不正是这些技术相辅相成的地方吗？

当然，它们当然是相辅相成的。例如，我们在我们一直在研究的核孔复合物中看到了这一点。当我们观察带有荧光的物质时，我们从来没有想到冷冻电镜的准确性和分辨率。在那里，分辨率实际上在埃范围内。但通过荧光，我们确实看到了一些我们认识到的生物多样性：它们在细节上看起来并不相同il.

您的下一个个人亮点是什么成就？

当您查看 MINFLUX 或 MINSTED 时，高分辨率会立即跳入您的眼帘。现在你已经实现了；在定位荧光分子方面可能没有什么可做的了。

但是有一些事情确实令人兴奋，并且我看到了巨大的潜力：分子的动力学，即它们如何改变它们的空间中的位置。当荧光团与蛋白质偶联时，MINFLUX 可以比任何其他技术更好地检测荧光团如何\"摆动”或移动。也就是说，当荧光团附着在某物上时，我可以看到空间中最小的偏转，短时间内最小的移动，比使用相机快100倍。当谈到捕捉荧光团标记的生物分子的运动或构象变化时，这是一个游戏规则改变者。

相机有什么问题？

到目前为止，它的工作原理是这样的例如：将分子附着到蛋白质上，以观察蛋白质如何移动。然后用相机拍摄细胞或其部分的照片并观察染料的移动。染料在相机上留下发射荧光的衍射斑。 PALM/STORM 也是如此。然后，您计算衍射斑的中心（即焦点）并说：这就是染料所在的位置。通过此过程，我需要每个时间点发射大量荧光。否则我无法精确计算出那个焦点。这就是为什么该过程相对较慢的原因 - 而且它是目前唯一真正成熟的过程。

此类技术已被用于例如测量微管上驱动蛋白的步长。可以看到它的质心以八纳米的步长移动。然而，要做到这一点，必须人为地减慢该过程，以便每三分之一只发生一个步骤。一秒。但蛋白质的移动速度不会那么慢，否则我们就无法生存。换句话说，ATP 浓度大幅降低，因为定位过程根本无法跟上。

但现在你已经证明它也可以实时完成。

如果我想研究活细胞或人工系统中的运动，我可以使用 MINFLUX 来查看运动荧光分子附着在某物上的速度要快 100 倍，且准确度相同。或者相反，我接受缓慢但测量更准确。然后，埃可能会发挥作用，因为荧光团移动 8.2 纳米还是 8.4 纳米都非常重要。那么这不是分辨率的问题，而是我测量运动或构象变化的准确程度。电子显微镜无法做到这一点，因为样品被冷冻并处于真空中。直接测量动力学是光学显微镜的特权。

这意味着您才刚刚开始？

我们前面还有很长的路要走。现在还很早，但在五到十年内，MINFLUX 可以帮助药物开发，例如，因为它使我们有机会精确地跟踪动态 - 例如，详细研究两个分子如何结合在一起。我可以标记一种活性成分，并测量蛋白质的动态在这种特定活性成分的影响下如何变化。我看到了药物开发的巨大潜力，但尚未以任何方式或形式得到开发。人们还没有这么想。

为了可视化活体生物体的结构，生物学使用荧光标记：与细胞中特定结构结合的染料，当受到特定波长的光激发时会发光。

自然极限限制了这种图像的分辨率ges：光的衍射意味着距离小于发射光波长一半的两个物体将无法再被单独感知。由于可见光的波长在 400 至 700 纳米之间，因此该限制约为 200 至 300 纳米。自 20 世纪 90 年代以来，科学家们一直在开发方法来规避这种自然分辨率限制。它们都有一个共同点：通过打开和关闭荧光，确保一次只有一个或几个距离小于 200 nm 的分子发光。

Stefan Hell 开发的技术是基于受激发射损耗防止荧光。与经典显微镜一样，激光束激发特定区域中的荧光分子发光。第二束\"甜甜圈形”激光束通过受激发射消除了所有分子的荧光能力——除了那些位于\"甜甜圈”中心非常小的区域的分子。零点周围的区域越小STED 激光的特点是，同时发光的分子越少，图像越清晰。使用开启和关闭光束的组合系统地扫描样品。

此处，荧光分子最初处于关闭状态 - 也就是说，它们处于在激发光照射下无法发出荧光的状态。当开启时，样品首先被开启光照射，该开启光非常弱，以至于统计上最多一个分子在 200 至 300 纳米的衍射极限内随机开启。然后，根据相机上单个分子的荧光产生的衍射图来确定打开分子的初始未知位置。在此过程中，衍射图案的最大值（或\"质心”）等于向下投影到焦平面上的分子的位置。这称为\"本地化”。然后，如此注册和定位的分子被关闭新一轮的分子被打开。

这种方法称为 PALM（\"光激活定位显微镜”）或 STORM（\"随机光学重建显微镜”），使用主动打开的荧光分子然后关闭或自发地这样做（\"闪烁”）。虽然单个分子的顺序打开和关闭可以使它们分离，但找到它们的衍射图案的中心可以揭示它们的位置。将其应用于样品中的（几乎）所有分子，可以产生清晰的图像。分辨率与 STED 图像的分辨率相当。

MINFLUX 结合了 STED 方法和随机方法的元素。与 PALM/STORM 一样，它使用可以重复打开和关闭的分子。首先，每个衍射区域最多有一个荧光分子被统计激活—​​—也就是说，它达到一种在适当的激发光照射下可以发出荧光的状态。克鲁奇最后，中心强度为零的激发光束（即 STED 中的环形激光器，但这次用于激发）然后逐块扫描样品。甜甜圈的位置以及甜甜圈零位被控制在小于一纳米的范围内，这就是为什么它总是精确已知的。

如果荧光团恰好位于激发光束的中心，分子保持黑暗，因为此时激发光束的强度为零。此时，荧光分子的位置已经准确找到了；它必须与圆环零的已知位置相同。然而，如果零位置紧邻分子，它就会发出微弱的光。由于激发激光的强度朝甜甜圈环方向增加，发射的光子数量揭示了分子与零点的距离，从而揭示了分子的位置：它发出的光越弱，它们彼此之间的距离就越近。在 MINFLUX 方法中，环形激发光束逐块扫描样品，以最佳方式最大限度地减少每照射激光功率的荧光。零点与分子在空间上重叠得越好，就越能精确地确定其位置。通过这种方式，科学家们获得了高度精确的分子位置。结合所有荧光团的顺序开关，图像可达到 1 至 3 纳米的分辨率，即分子大小。

MINSTED 还结合了单分子显微镜的优点通过STED方法的精确定位。然而，与 MINFLUX 不同的是，它同时使用开启和关闭激光器 (STED)。这里还使用了可切换的荧光分子。首先，每个衍射极限的一个分子被激活以随机打开。样品的扫描工作原理与 MINFLUX 相同，但使用 STED 等激光装置 – 激发光束和环形关闭光束。因此，当甜甜圈的中心位于其正上方时，荧光分子的强度最大。由于距零点的距离和强度之间的关系是已知的，定位就是基于这种关系。借助 MINSTED，现在可以将荧光分子定位在几埃（即十分之一纳米）内。

非常感谢 Spektrum 和 Verena Tang。

有关 MINFLUX 和\"甜甜圈如何改变了世界！”

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来自 abberior、欧洲分子生物学实验室 (EMBL) 和 Utre 的研究人员首次测量了运动蛋白 kinesin-1 在活细胞微管上行走时的精确运动cht 大学。

驱动蛋白属于一类运动蛋白，可将大量货物运输到细胞中所需的目的地。它可以被描绘成一个有两条腿的小分子，它用来沿着细胞内的微管轨道行走。运动蛋白对于生命所需的许多过程至关重要，因此人们对了解它们的确切功能和动力学产生了巨大的兴趣。

然而，在过去，微管上驱动蛋白的动力学无法在生理条件下研究活细胞内的条件。首先，它的各个台阶只有几纳米长——远小于传统光学显微镜所能解析的范围。其次，它们移动得如此之快，以至于任何跟踪技术都无法跟上。用于标记运动蛋白的单分子荧光标签太暗，无法提供此处所需的空间和时间尺度的可靠信息。

在《科学》杂志上发表的一项研究中，Deguchi 等人。使用了超级称为 MINFLUX 的高分辨率显微镜技术用于研究生理条件下的驱动蛋白。 MINFLUX（最小光子通量）由诺贝尔奖获得者 Stefan W. Hell 及其同事于 2017 年首次发表。它比传统技术更有效地利用单个荧光分子的有限光子预算。简而言之，MINFLUX 通过主动将环形激发光束的中心强度零点对准荧光分子来找到荧光分子的准确位置，直到荧光发射降至零。在这种情况下，每一个未发射的光子都非常有用，因为它增加了分子确实恰好位于零强度位置的置信度。从未发射过的光子可以携带位置信息的想法是 MINFLUX 背后的突破性概念。一旦你把头围在它周围，它就可以定位和跟踪附着在例如物体上的单个荧光分子。驱动蛋白，具有前所未有的纳米r 空间精度和亚毫秒时间精度。

使用 abberior、Deguchi 等人提供的商业 MINFLUX 系统。借助 MINFLUX，首次在活细胞中用足够小、无干扰的标签可视化运动蛋白的动态，但标签可以准确跟踪。这使他们能够在接近生理条件下研究运动蛋白，即在比以前更接近活生物体中发生的情况的环境中。在下一阶段，这为研究步进行为如何因驱动蛋白自然环境的变化而改变铺平了道路。取决于是否存在货物或各种微管相关蛋白，或在某些医疗条件下。

来自伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校的 Paul Selvin，发表了第一篇关于驱动蛋白如何在微管上行走的开创性工作大约 20 年前，他说道：\"这是一篇非常棒的论文，数据也很漂亮。”克里斯蒂安·沃姆，负责人abberior 的 Application 补充道：\"Deguchi 及其同事的出版物就是一个很好的例子，MINFLUX 前所未有的速度和准确性使研究人员能够取得突破性的发现。我们预计这只是此类研究中的一项。”

Wolff 等人同时在《科学》杂志上发表了一项类似的研究。此处，使用了精度更高的优化 MINFLUX 设置。这使得 Wolff 和他的同事（包括现在 abberior 的人员）能够在生理缓冲条件下在体外观察驱动蛋白的更小的子步骤和旋转运动。

最终，这些发现不仅限于驱动蛋白或运动蛋白。 MINFLUX 开启了定量记录活细胞中分子机械的精确结构和动力学的可能性。这将为生命系统所必需的许多过程提供重要的见解，并有可能更好地了解缺陷和疾病。

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MINFLUX 可实现 2 – 3 nm 的日常 3D 分辨率，并且跟踪速度比基于摄像头的系统快约 100 倍。

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\"如果我想研究活细胞或人工系统中的运动，MINFLUX 可以让我看到附着在某物上 100 次的荧光分子的运动更快 - 具有相同的准确性。”

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观看记录：活细胞成像 – 纳米尺寸的荧光探针和标签

诺贝尔点击化学奖是否激发了您使用点击化学进行成像实验的兴趣？在此网络研讨会中了解更多信息：\"使用纳米探针和标签进行活细胞成像”。

随着 STED 或 MINFLUX 等超分辨率显微镜技术的进步，标签的尺寸发挥着越来越重要的作用。生物正交反应基团和含四嗪的荧光团的可点击系统（例如我们的 abberior LIVE 点击探针）扩展了小型分析工具箱- 用于活细胞成像的格式标记方法。

在本次网络研讨会中，图宾根大学小组组长 Ivana Nikić-Spiegel 博士让我们更深入地了解这些纳米尺寸的标签。

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博士。哥廷根马克斯·普朗克生物物理化学研究所的小组组长 Gražvydas Lukinavičius 将展示配体和有机荧光团的微小变化的影响，从而导致结合亲和力和生物相容性增加。

观看网络研讨会的录制2021 年 9 月 15 日

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abberior震撼@ EMBL – 成像至单分子分辨率：STED 和 MINFLUX nanoscopy 课程印象，9 月 19 日 – 24 日。 \" class=\"img-fluid\" src=\"https://abberior.rocks/wp-content/uploads/0010_Impressions_from_abberior_course_at_EMBL_sample_preparation.jpg\" alt=\"2022 年 9 月 19 日至 9 月 24 日 abberior 在 EMBL 课程的印象：样本准备\" data-capiton=\"样本准备\">

我们在欧洲分子生物学实验室 (EMBL) 的课程向用户传授了最大限度地使用我们的 STED 和 MINFLUX 系统所需的一切知识。杰出的外部演讲者与 abberior 自己的应用团队一起对理论进行了透彻的理解，并在实践课程和问答中，我们磨练了利用最新进展所需的技能。

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Stefan Hell被授予荣誉勋章（Order Pour le Mérite），这是德国科学家和艺术家的最高荣誉之一。

祝贺我们的联合创始人 Stefan Hell 获得功绩勋章。

\"获得该勋章是可以授予的最高荣誉之一关于德国的科学家或艺术家。艺术家和学者协会由普鲁士国王于 1842 年创立腓特烈·威廉四世 (Frederick William IV) 于 1952 年由德国联邦总统西奥多·赫斯 (Theodor Heuss) 重新任命。它受联邦总统保护。该骑士团的第一任院长是博物学家亚历山大·冯·洪堡。” BPA，2022 年 7 月 22 日

新闻稿：

Presse- und Informationsamt der Bundesregierung (BPA) 详细信息 >

哥廷根马克斯普朗克研究所详细信息 >

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生物分子追踪：MINFLUX 处于最佳状态！您想了解有关尖端追踪的更多信息吗？ Zoom

看看这两篇关于 MINFLUX 跟踪沿着微管移动的运动蛋白运动因子的独立出版物。恭喜 @JonasRies Lab、@Stefan_W_Hell 和 @StefanHellLabs。

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Jan O. Wolff 等人：\"MINFLUX 剖析了驱动蛋白-1 的无阻碍行走”，bioRxiv (2022)详细信息 >

Takahiro Deguchi 等人：\"直接观察活体中运动蛋白的步进使用 MINFLUX 的细胞”，bioRxiv (2022)详细信息 >

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突触的分子图谱 听觉神经科学研究所、UMG 和 abberior 仪器的科学家们在视杆感光细胞活性区的分子组织方面取得了令人着迷的发现。

UMG 听觉神经科学研究所、马克斯·普朗克多学科科学研究所和 abb 的科学家erior 仪器应用高分辨率 3D-MINFLUX 技术，精确 3D 表示视杆感光细胞活性区的分子组织。发表在 Science Advances 上。

新闻稿 UMG

出版物 Science Advances

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让我们一起奔跑！abberior 团队at 32. Göttinger Altstadtlauf

跑步对每个人来说都很有趣：这一点在 32. Göttinger Altstadtlauf 上变得很明显。远离新冠病毒两年后，数千名运动员开始参加比赛。 abberior 跑步队今年参加了公司杯。我们的目标不是成为第一个冲过终点线的人